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致命的蛋白质组合揭示了病毒感染的新药靶标

致命的蛋白质组合揭示了病毒感染的新药靶标

发布时间:2019-08-29

康奈尔大学的新研究详细介绍了两种高致命性病毒在蛋白质结合时具有更高的致病潜力。

由微生物学和免疫学系副教授Hector Aguilar-Carreno领导的一个研究小组在一份发表在病毒学杂志上的研究中发现了一种可能与一对病毒相似的情景。

这两种病毒的共感染可能发生在同一宿主中,但我们不知道如果他们的蛋白质结合会发生什么。我们发现,他们不仅可以一起工作,而且可以比单独工作更好。“

Aguilar-Carreno研究小组的成员是Nipah和Hendra病毒如何附着和融合宿主细胞的专家。病毒的天然宿主是果蝠;这种关系是在Aguilar-Carreno的丈夫,康奈尔生物技术研究所工作人员Armando Pacheco为期刊封面选择的插图中捕捉到的。

猪猪棋牌 研究人员的重点是病毒融合蛋白(或F蛋白)和附着蛋白(G蛋白)。在之前的研究中,研究小组公布了两种蛋白质如何发生物理相互作用以实现病毒感染:AG蛋白附着于细胞;G然后触发F上下翻转,触发细胞和病毒膜之间的融合 - 感染的一时刻。

Aguilar-Carreno知道G和F之间的这种“舞蹈”是病毒感染的关键步骤,但很想知道如果蛋白质得到新的伴侣,舞蹈会如何变化。由于Nipah和Hendra病毒都可能共同感染果蝠,因此蛋白质伴侣转换很可能在野外发生。

“这种蛋白质的组合具有更松散的相互作用,”Aguilar-Carreno说。“这种松弛实际上对应于更强的融合能力 - 因此暗示更大的”引发疾病的能力。他和他的团队在实验室中使用人类细胞中的遗传方法测试了不同的Nipah-Hendra蛋白质组合。在一些配对中,两人紧紧地握着一个探戈般的拥抱。但是一种混合物--Hendra F和Nipah G--表现得像Lindy Hoppers,允许F蛋白质执行“天线”,加强病毒和细胞之间的融合。

这种混合蛋白质功率偶具有有趣的含义。

“我发现它很有吸引力 - 相互作用的紧密性对这两种蛋白质至关重要,”Aguilar-Carreno说。“如果它们太紧,它们就无法正确协调进入细胞。现在我们知道这一点,我们可以利用它来阻止病毒 - 细胞融合。”

Aguilar-Carreno说,这种治疗方法可能用于提高疫苗效力,或作为疫苗的替代品。他的实验室正在研究动物模型的疫苗方法,以及这一新发现所带来的治疗方法。

Aguilar-Carreno的实验室还在开展相关研究,可能会导致无疫苗治疗或改进疫苗来治疗包膜病毒,其中包括人类免疫缺陷病毒(HIV)和流感等传染病。包裹的病毒被包裹在由一块受感染细胞的质膜制成的外层中,这可以保护病毒并帮助它感染其他细胞。

“我们的工作可能导致药物,”阿吉拉尔 - 卡雷诺说,“这使得诸如流感疫苗等发明具有更广泛的保护和更大的功效。”



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